Original paper

Collagen gelatinization: the key to understand early bone-diagenesis

Peretzschner, Hans-Ulrich

Kurzfassung

Mit Hilfe experimenteller Untersuchungen werden für Knochen die Proteinabbauraten während der Zersetzung ermittelt.Dabei ergibt sich, dass die Proteinmenge, die durch mikrobielle Aktivität in der Frühdiagenese von Knochen abgebaut wird, überraschend gering ausfällt und im Falle großer Langknochen nur etwa 5-10% des Gesamtkollagengehaltes des frischen Knochens ausmacht.Hieraus kann man schließen, dass die Hauptmenge des Kollagens durch chemische Abbaureaktionen und Auslaugung aus dem Knochen entfernt wird.Dabei spielen die hydrolytische Spaltung der Proteinketten und der zwischenmolekularen Seitenbrücken die wichtigste Rolle.Diese Fragmentierung des Kollagens führt zu einer Gelatinisierung, die zunächst mit einer Quellung der Proteine durch Wasseranlagerung und schließlich mit der Auflösung der Molekülfragmente im Wasser verbunden ist.Die Quellung des gelatinisierten Kollagens führt zur Ausbildung der radialen Mikrorisse an den Begrenzungen der sekundären Osteone.PFRETZscHNER (2000a) zeigte, wie wichtig diese Risse für den Ablauf der Fossilisation Havers'scher Knochen im aquatischen Milieu sind.In der vorliegenden Arbeit ist es gelungen, die Bildung dieser radialen Risse in Dünnschnitten frischer Knochen, die mit konzentrierter Natronlauge behandelt wurden, experimentell zu beobachten.Die radialen Risse öffnen kurze Diffusionswege durch den Havers'schen Knochen und zwar genau zu dem Zeitpunkt, wenn das Kollagen bereits weitgehend fragmentiert ist.Da die Löslichkeit der Proteinmoleküle mit abnehmender Verkettung durch Seitenbrücken zunimmt, wird das Herauslösen des Proteins aus dem Knochen deutlich erleichtert.Gleichzeitig wird das herausgelöste Protein durch die Einlagerung von Fremdionen, neu gebildetem Apatit und/oder anderen Mineralien ersetzt.Diese Zusammenhänge erklären möglicherweise die Tatsache, warum auch in unbeschädigten, fossilen Dinosauriereiern nur sehr selten Skelettreste gefunden werden.

Abstract

Experimental data yield rates of collagen degradation in decaying bone.The amount of collagen, which is removed by microbial activity during the initial phase of bone diagenesis is surprisingly low in large long bones and equals 5-10 % of the total collagen content of fresh bone.This means that most of the bone collagen must be removed by chemical degradation and leaching.Hydrolytic cleavage of protein chains and intermolecular bridges are most important for this process.High pH values, as they are expected in decaying bone, enhance hydrolysis of the proteins.Fragmentation of collagen leads to a gelatinization, characterized by imbibition and swelling of the macro-molecules and, finally, dissolution of the fragments.Swelling by imbibition causes the formation of radial cracks across cement lines of secondary osteons.The important role of these cracks in bone fossilization is already discussed in PFRETZSCHNER (2000a).In the recent study the occurrence of these cracks could be reproduced experimentally in bone thin sections, which were treated with sodium hydroxide solution.Radial cracks open direct pathways for diffusion throughout Haversian bone.At the same time collagen is already fragmented to some degree.Generally, solubility of collagen increases with decreasing frequency of intermolecular bridges.This enhances chemical leaching and replacement of collagen remains by apatite and / or other minerals in a comparatively short time and can for example explain why in fossil dinosaur eggs usually embryonic remains are missing, even if the eggs are well preserved and not damaged.

Keywords

Bone fossilizationcollagenapatiteprotein decay